CAS-Nr.: | 56-40-6 |
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Formel: | C2h5no2 |
EINECS: | 200-272-2 |
Verpackungsmaterial: | Papier |
Speichermethode: | Normal |
Haltbarkeit: | > 12 Monate |
Lieferanten mit verifizierten Geschäftslizenzen
Aussehen | Weißes kristallines Pulver |
Test (C2H5NO2), % | 98,5~101,5 |
Chlorid (als Cl), % | ≤0,007 |
Schwermetalle (als Pb),% | ≤0,002 |
Sulfat(AS SO4), % | ≤0,0065 |
Verlust bei der Trocknung, % | ≤0,2 |
Rückstände bei Zündung, % | ≤0,1 |
Organische flüchtige Verunreinigungen | Erfüllt die Anforderungen |
Glycin Basisinformationen |
Aminosäuren mit der einfachsten Struktur Geschichte der Entdeckung Inhalt Analyse Biosynthese der Glycin-Produktion verwendet |
Produktname: | Glycin |
Synonyme: | BLOTTING-PUFFER;USP24 GLYCIN USP24;GLYCIN TECHNISCH;GLYCIN USP;Glycin (Futtermittelgehalt);Glycin (Lebensmittelqualität);Glycin (Pharmensub);Glyzin (Tech-Klasse) |
CAS: | 56-40-6 |
MF: | C2H5NO2 |
MW: | 75,07 |
EINECS: | 200-272-2 |
Produktkategorien: | API's;Aminosäure;Amino;Aminosäuren;Reagenzien für die Elektrophorese;Alpha-Aminosäuren;Aminosäuren;Biochemie;Omega-Aminocarbonsäuren;Omega-funktionelle Alkanole, Carbonsäuren, Aminen & Halogenide;Glycin [Gly, G];Aminosäuren und Derivate;Benzothiazole,Thiazole-Rezeptor;Glycin;GABA/Aminosäuren |
Mol-Datei: | 56-40-6.mol |
Chemische Eigenschaften Von Glycin |
Schmelzpunkt | 240 Grad (beleuchtet) |
Siedepunkt | 233 GRAD CELSIUS |
Dichte | 1,595 |
Dampfdruck | 0,0000171 Pa (25 Grad) |
FEMA | 3287 GLYCIN |
Brechungsindex | 1,4264 (Schätzung) |
Fp | 176,67 GRAD CELSIUS |
Lagertemperatur | 2-8 GRAD CELSIUS |
Löslichkeit | H2O: 100 mg/ml |
Formular | Pulver |
pka | 2,35 (bei 25ºC) |
Farbe | <5 (200 mg/ml) (APHA) |
Geruch | Geruchlos |
PH | 4(0,2 molare wässrige Lösung) |
PH-Bereich | 4 |
Wasserlöslichkeit | 25 g/100 ml (25 ºC) |
λmax | λ: 260 nm Amax: 0,05 λ: 280 nm Amax: 0,05 |
JECFA-Nummer | 1421 |
Merck | 14,4491 |
BRN | 635782 |
Stabilität: | Stabil. Brennbar. Unvereinbar mit starken Oxidationsmitteln. |
InChIKey | DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N |
CAS-Datenbankreferenz | 56-40-6 (CAS-Datenbankreferenz) |
NIST-Chemistry Reference | Glycin(56-40-6) |
EPA-Substanzregistrierungssystem | Glycin (56-40-6) |
Sicherheitsinformationen |
Risikoaussagen | 33 |
Sicherheitsanweisungen | 22-24/25 |
WGK Deutschland | 2 |
RTECS | MB7600000 |
TSCA | Ja |
HS-Code | 29224910 |
Gefahrstoffdaten | 56-40-6(Gefahrstoffdaten) |
Toxizität | LD50 oral in Kaninchen: 7930 mg/kg |
Glycin-Nutzung Und Synthese |
Aminosäuren mit der einfachsten Struktur | Glycin ist von der einfachsten Struktur in den 20 Mitgliedern der Aminosäureserie, auch bekannt als Aminoacetat. Es ist eine nicht-essentielle Aminosäure für den menschlichen Körper und enthält sowohl saure als auch grundlegende funktionelle Gruppe in seinem Molekül. Es weist als starker Elektrolyt eine wässrige Lösung auf und hat eine große Löslichkeit in starken polaren Lösungsmitteln, aber fast unlöslich in unpolaren Lösungsmitteln. Außerdem hat es auch einen relativ hohen Schmelzpunkt und Siedepunkt. Durch die Einstellung des pH-Wertes der wässrigen Lösung kann Glycin verschiedene molekulare Formen aufweisen. Die Seitenkette von Glycin enthält nur ein Wasserstoffatom. Aufgrund eines weiteren Wasserstoffatoms, das an das α-Kohlenstoff-Atom angeschlossen ist, ist Glycin kein optisches Isomer. Da die Seitenbindung von Glycin sehr klein ist, kann es Raum einnehmen, der nicht von anderen Aminosäuren, wie den Aminosäuren innerhalb der Kollagenhelix besetzt werden kann. Bei Raumtemperatur zeigt es sich als weißes Kristall oder hellgelb kristallines Pulver und hat einen einzigartigen süßen Geschmack, der den Geschmack von Säure und basischen Geschmack erleichtern kann, Maskierung der bitteren Geschmack von Saccharin in in Lebensmitteln und verbessern die Süße. Wenn jedoch eine übermäßige Menge an Glycin vom Körper absorbiert wird, können sie nicht nur nicht vollständig vom Körper absorbiert werden, Aber auch das Gleichgewicht des Körpers Absorption von Aminosäuren zu brechen sowie die Absorption von anderen Arten von Aminosäuren, was zu Nährstoffungleichgewichten und negativ auf die Gesundheit. Das Milchgetränk mit Glycin als Hauptrohstoff kann leicht das normale Wachstum und die Entwicklung von Jugendlichen und Kindern schädigen. Es hat eine Dichte von 1,1607, Schmelzpunkt von 232~236 C (Zersetzung). Es ist in Wasser löslich, aber in Alkohol und Äther unlöslich. Es ist in der Lage, zusammen mit Salzsäure zu Salzchlorid zu bilden. Es wird in den Muskeln der Tiere vorgestellt. ES kann aus der Reaktion zwischen Monochloracetat und Ammoniumhydroxid sowie aus der Hydrolyse der Gelierung mit weiterer Raffination hergestellt werden. |
Geschichte der Entdeckung | Aminosäuren sind organische Säuren, die eine Aminogruppe enthalten und die Grundeinheiten des Proteins sind. Sie sind in der Regel farblose Kristalle mit einem relativ hohen Schmelzpunkt (über 200 Grad). Es ist in Wasser mit amphiprotischen Ionisationseigenschaften löslich und kann eine empfindliche kolorimetrische Reaktion mit Ninhydrin-Reagenz aufweisen. 1820 wurde erstmals Glycin mit der einfachsten Struktur in einem Proteinhydrolyseprodukt entdeckt. Bis 1940 wurde festgestellt, dass es etwa 20 Arten von Aminosäuren in der Natur gab. Sie sind für die Proteinsynthese von Mensch und Tier notwendig. Sie sind meist α-L-Typ Aminosäuren. Nach der unterschiedlichen Anzahl der in Aminosäuren enthaltenen Aminogruppen und Carboxylgruppen werden Aminosäuren in neutrale Aminosäuren (Glycin, Alanin, Leucin, Isoleucin, Valin, Cystin, Cystein, METHIONIN, Threonin, Serin, Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Prolin und Hydroxyprolin, etc.) mit den Aminosäuremolekülen, die nur eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe enthalten; saure Aminosäure (Glutamat, Aspartat), die zwei Carboxyl und eine Aminogruppe enthält; alkalische Aminosäuren (Lysin, Arginin), die molekular eine Carboxylgruppe und zwei Aminogruppen enthalten; Histidin enthält einen Stickstoffring, der schwach alkalisch und damit auch zu alkalischen Aminosäuren gehört. Aminosäuren können sowohl aus der Proteinhydrolyse als auch aus der chemischen Synthese gewonnen werden. Seit dem Jahr 1960s, industrielle Produktion vor allem angewendet mikrobielle Fermentation, wie Mononatriumglutamat Fabrik ist weit verbreitet Fermentationsmethode für die Produktion von Glutamat angewendet. In den letzten Jahren hat man auch Erdöl-Kohlenwasserstoffe und andere chemische Produkte als Rohstoffe der Fermentation für die Produktion von Aminosäuren verwendet. Die oben genannten Informationen werden vom Chemicalbook von Dai Xiongfeng bearbeitet. |
Inhaltsanalyse | 175 mg Probe, die 2 h bei 105 Grad Celsius getrocknet wurde, genau wiegen und in einen 250-m1-Kolben geben. 50 ml glaziale Essigsäure zum Auflösen hinzufügen; 2 Tropfen kristallviolette Testlösung (TS-74) hinzufügen; mit 0,1ml/l Perchlorsäure bis zum blau-grünen Endpunkt titrieren. Gleichzeitig führen Sie einen Blindtest durch, und nehmen Sie die notwendigen Korrekturen vor. Jede ml 0,1mol/l Perchlorsäure entspricht Glycin (C2H5NO2) 7,507mg. |
Biosynthese der Glycin-Produktion | Ende 1980s hat die japanische Mitsubishi Corporation das Medium mit Kohlenstoff, Stickstoff und anorganischen Nährstoffen für den Anbau um die gescreenten aeroben Agrobacterium, Brevibacterium und Corynebacterium erweitert. Und dann diese Klasse von Bakterien für die Umwandlung von Ethanolamin zu Glycin in 25~45 C und pH-Wert von 4 bis 9 und weiter angewendet Konzentration, Neutralisation Ionenaustausch Behandlung, um das Glycin Produkt zu erhalten. Nach dem Eintritt in die 1990s, gab es neue Fortschritte auf der Produktionstechnologie von Glycin im Ausland. Die Nitto Chemical Industry Co (Japan) fügen kultivierte Pseudomonas-Gattung, Kasein-Bakterien-Gattung, Und alcaligenes Gattung und andere Arten in 0,5% (Massenanteil, Trockengewicht) auf die Glycin-Aminhaltige Matrix für eine Reaktion von 45 h unter 30 Grad C und pH-Wert von 7,9 bis 8,1 mit fast allen Glycin-Amin mit der Umwandlungsrate von 99% hydrolysiert. Obwohl biologische Methoden noch in der Forschungsphase sind, wird sie aufgrund ihrer hohen Selektivität und ihrer nicht verschmutzenden Eigenschaft eine synthetische Route mit hohem Entwicklungspotenzial sein. |
Verwendet |
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Beschreibung | Glycin (abgekürzt als Gly oder G) ist eine organische Verbindung mit der Formel NH2CH2COOH. Mit einem Wasserstoff-Substituent als seine Seitenkette, Glycin ist die kleinste der 20 Aminosäuren häufig in Proteinen gefunden. Seine Codons sind GGU, GGC, GGA, GGG des genetischen Codes. Glycin ist ein farblos, süß schmeckender kristalliner Feststoff. Es ist einzigartig unter den proteinogenen Aminosäuren, dass es nicht chiral ist. Es kann in hydrophile oder hydrophobe Umgebungen passen, aufgrund seiner minimalen Seitenkette von nur einem Wasserstoffatom. Glycin ist auch der Gattungsname der Sojabohnenpflanze (Artname = Glycin max). |
Chemische Eigenschaften | Ein weißes, geruchloses, kristallines Pulver mit süßlichem Geschmack. Seine Lösung ist Säure zu Lackmus. Ein g löst sich in etwa 4 ml Wasser auf. Es ist sehr leicht löslich in Alkohol und Äther. Glycin kann aus Chloressigsäure und Ammoniak hergestellt werden; aus Proteinquellen wie Gelatine und Seidenfibroin; aus Ammoniumhydrocarbonat und Natriumcyanid; durch katalytische Spaltung von Serin; aus Hydrobromsäure und Methylenaminoacetonitril. |
Chemische Eigenschaften | Glycin ist geruchlos und hat einen leicht süßen Geschmack. |
Chemische Eigenschaften | Weißes oder fast weißes, kristallines Pulver |
Chemische Eigenschaften | Glycin kommt als weißes, geruchloses, kristallines Pulver vor und hat einen süßen Geschmack. |
Auftreten | Gelatine und Seidenfbroin sind angeblich die besten natürlichen Quellen Dieser Aminosäure |
Verwendet | Glycin ist eine Aminosäure, die als Texturizer in kosmetischen Formulierungen verwendet wird. Es macht etwa 30 Prozent des Kollagenmoleküls aus. |
Verwendet | Glycin ist eine nicht essentielle Aminosäure, die als Nährstoff- und Nahrungsergänzungsmittel fungiert. Es hat eine Löslichkeit von 1 g in 4 ml Wasser und ist reichlich in Kollagen. Es wird verwendet, um den bitteren Nachgeschmack von SAC-charin zu maskieren, zum Beispiel, In künstlich gesüßten alkoholfreien Getränken. Es verzögert die Fettranzigkeit. |
Verwendet | Nicht essentielle Aminosäure für die menschliche Entwicklung. Ein inhibitorischer Neurotransmitter im Rückenmark, allosterischer Regulator von NMDA-Rezeptoren. |
Verwendet | Glycin ist eine nicht-essentielle Aminosäure für die menschliche Entwicklung. Glycin ist ein inhibitorischer Neurotransmitter im Rückenmark, allosterischer Regulator von NMDA-Rezeptoren. |
Verwendet | In den USA wird Glycin in der Regel in zwei Sorten verkauft: United States Pharmacopeia ("USP") und Technical Grade. Der größte Teil von Glycin wird als USP-Material für verschiedene Anwendungen hergestellt. Der Umsatz mit USP-Qualität beträgt etwa 80 bis 85 Prozent des US-Marktes für Glycin. Glycin in pharmazeutischer Qualität wird für einige pharmazeutische Anwendungen wie intravenöse Injektionen hergestellt, bei denen die Reinheitsanforderungen des Kunden häufig das Minimum überschreiten, das gemäß der USP-Gütebezeichnung erforderlich ist. Pharmazeutisches Glycin wird häufig nach proprietären Spezifikationen hergestellt und wird normalerweise zu einem Premium über USP-Grade Glycin verkauft. Glycin technischer Qualität, das möglicherweise den USP-Qualitätsnormen entspricht, wird für den Einsatz in industriellen Anwendungen verkauft, z. B. als Mittel für die Metallverarbeitung und -Verarbeitung. Glycin technischer Qualität wird in der Regel zu einem Rabatt auf USP-Grad Glycin verkauft. Tierische und menschliche Lebensmittel Andere Märkte für USP-Glycin sind die Verwendung eines Zusatzstoffs in Heimtiernahrung und Futtermitteln. Für den Menschen wird Glycin als Süßstoff/Geschmacksverstärker verkauft. Bestimmte Nahrungsergänzungsmittel und Protein-Getränke enthalten Glycin. Bestimmte Arzneimittelformulierungen umfassen Glycin, um die Magenaufnahme des Medikaments zu verbessern. Kosmetik und verschiedene Anwendungen Glycin dient als Puffermittel in Antazida, Analgetika, Antitranspirantien, Kosmetika und Toilettenartikeln. Viele verschiedene Produkte verwenden Glycin oder seine Derivate, wie die Herstellung von Gummischwamm-Produkten, Düngemittel, Metall-Komplexbildner. Vorrat für chemische Zufuhr Glycin ist ein Zwischenprodukt bei der Synthese einer Vielzahl von chemischen Produkten. Es wird bei der Herstellung des Herbizids Glyphosat verwendet. Glyphosat ist ein nicht selektives systemisches Herbizid, das zur Abtötung von Unkraut, insbesondere Stauden und Broadcast oder in der Behandlung von Baumstumpf als forstwirtschaftliche Herbizide verwendet wird. |
Produktionsmethoden | Glycin wurde 1820 von Henri Braconnot entdeckt, der Gelatine mit Schwefelsäure kochte. Glycin wird industriell hergestellt, indem Chloressigsäure mit Ammoniak behandelt wird: ClCH2COOH + 2 NH3→H2NCH2COOH + NH4Cl Auf diese Weise werden jährlich etwa 15 Millionen kg produziert. In den USA (von GEO Specialty Chemicals, Inc.) und in Japan (von Shoadenko) wird Glycin über die Strecker-Aminosäuresynthese hergestellt. |
Produktionsmethoden | Die chemische Synthese ist die geeignetste Methode zur Herstellung von Glycin. Die Aminierung von Chloressigsäure und die Hydrolyse von Aminoacetonitril sind die bevorzugten Produktionsmethoden. |
Vorbereitung | Aus Chloressigsäure und Ammoniak; aus Eiweißquellen wie Gelatine und Seidenfbroin; aus Ammoniumhydrogencarbonat und Natriumcyanid; durch katalytische Spaltung von Serin; aus Hydrobromsäure und Methylenaminoacetonitril. |
Definition | ChEBI: Die einfachste (und einzige achirale) proteinogene Aminosäure, mit einem Wasserstoffatom als Seitenkette. |
Biosynthese | Glycin ist für die menschliche Ernährung nicht wesentlich, da es im Körper aus der Aminosäure Serin biosynthetisiert wird, die wiederum aus 3-Phospho-Glycerin gewonnen wird. In den meisten Organismen katalysiert das Enzym Serine Hydroxy Methyltransferase diese Transformation über den Kofaktor Pyridoxalphosphat : Serin + tetra Hydro Folat → Glycin +N5,N10-Methylen Tetrahydrofolat + H2O In der Leber von Wirbeltieren wird die Glycinsynthese durch Glycinsynthase (auch Glycinspaltenenzym genannt) katalysiert. Diese Umwandlung ist leicht reversibel : CO2 + NH4+ + N5,N10-Methylen tetra Hydro Folat + NADH + H+→ Glycin + Tetrahydrofolat + NAD+ Glycin wird durch die Codons GGU, GGC, GGA und GGG kodiert. Die meisten Proteine enthalten nur geringe Mengen Glycin. Eine bemerkenswerte Ausnahme ist Kollagen, das etwa 35 % Glycin enthält. |
Biotechnologische Produktion | Glycin wird ausschließlich durch chemische Synthese hergestellt, und zwei Hauptprozesse werden heute praktiziert. Die direkte Verdünnung von Chloressigsäure mit einem großen Überschuss an Ammoniak ergibt gute Glycin-Erträge, ohne große Mengen an di- und trialkylierten Produkten zu produzieren. Dieses Verfahren wird in China weit verbreitet, wo die Hauptanwendung des Glycins als Rohstoff für das Herbizid Glyphosat ist. Der andere Hauptprozess ist die Strecker-Synthese. Die direkte Strecker-Reaktion von Formaldehyd und Ammoniumcyanid erzeugt Methylen-Aminoacetonitril, das in zwei Stufen hydrolysiert werden muss, um Glycin zu produzieren. Ein effizienterer Ansatz ist die Amination des intermediären Glykolonitril, gefolgt von Hydrolyse]. Eine alternative Methode, die häufiger für die homologen Aminosäuren angewendet wird, ist die Bucherer-Berg-Reaktion. Die Reaktion von Formaldehyd und Ammoniumcarbonat oder Bikarbonat gibt das Zwischenhydantoin, das in einem separaten Schritt zu Glycin hydrolysiert werden kann. |
Biologische Funktionen | Die Hauptfunktion von Glycin ist als Vorläufer von Proteinen. Es ist auch ein Baustein für zahlreiche Naturprodukte. Als biosynthetisches Zwischenprodukt Bei höheren Eukaryonten wird D-Aminolevulinsäure, die wichtigste Vorstufe zu Porphyrinen, aus Glycin und Succinyl-CoA biosynthetisiert. Glycin stellt die zentrale C2N Untereinheit aller Purine dar. Als Neurotransmitter Glycin ist ein inhibitorischer Neurotransmitter im zentralen Nervensystem, insbesondere im Rückenmark, Hirnstamm und der Netzhaut. Wenn Glycin-Rezeptoren aktiviert werden, gelangt Chlorid über ionotrope Rezeptoren in die Neurone und verursacht ein inhibitorisches postsynaptisches Potentia (IPSP). Stryche ist ein starker Antagonist an ionotropen Glycin-Rezeptoren, während Bicucullin ein schwacher ist. Glycin ist ein erforderlicher Koagonist zusammen mit Glutamat für NMDA-Rezeptoren. Im Gegensatz zur hemmenden Rolle von Glycin im Rückenmark wird dieses Verhalten an den (NMDA) Glutaminergen-Rezeptoren, die erregen, erleichtert. Die LD50 von Glycin ist 7930 mg / kg in Ratten (oral), und es verursacht in der Regel Tod durch Hypererregbarkeit. . |
Biologische Funktionen | Glycin ist ein weiterer inhibitorischer Neurotransmitter des ZNS. Während GABA hauptsächlich im Gehirn liegt, findet sich Glycin vorwiegend im ventralen Horn des Rückenmarks. Relativ wenige Medikamente sind bekannt, dass sie mit Glycin interagieren; das bekannteste Beispiel ist der Krampfanästhetikum Strhnin, der ein relativ spezifischer Antagonist von Glycin zu sein scheint. |
Allgemeine Beschreibung | Weiße Kristalle. |
Luft- Und Wasserreaktionen | Wasserlöslich. |
Reaktivitätsprofil | Eine Aminosäure. Eine wässrige Lösung von 0,2M hat einen pH-Wert von 4,0., wirkt also als schwache Säure. Hat Eigenschaften von Säure und Base. |
Gefahr | Verwendung in Fetten beschränkt auf 0,01%. |
Brandgefahr | NIEDRIG. Entzündet sich bei sehr hohen Temperaturen. |
Pharmazeutische Anwendungen | Glycin wird aufgrund seiner Fähigkeit, im endgültigen lyophilisierten Produkt eine starke, poröse und elegante Kuchenstruktur zu bilden, routinemäßig als Cofreeze-getrockneter Hilfsstoff in Proteinformulierungen verwendet. Aufgrund seiner vorteilhaften gefriertrocknenden Eigenschaften ist es einer der am häufigsten verwendeten Hilfsstoffe in gefriergetrockneten injizierbaren Formulierungen. Glycin wurde aufgrund seiner hervorragenden Benetzungsfähigkeit als Aufbereitungsbeschleuniger in schnell zersetzenden Formulierungen untersucht und wird auch als Puffungsmittel und Conditioner in Kosmetika eingesetzt. Glycin kann zusammen mit Antazida bei der Behandlung von Magenübersäuerung verwendet werden, und es kann auch in Aspirin-Präparaten aufgenommen werden, um die Reduzierung von Magenreizungen zu unterstützen. |
Landwirtschaftliche Nutzung | Glycin ist die einfachste natürlich vorkommende Aminosäure und ist Bestandteil der meisten Proteine. Seine Formel ist H2N·CH2·COOH. |
Biologische Aktivität | Einer der wichtigsten inhibitorischen Neurotransmitter im SäugetierzNS, vorwiegend aktiv im Rückenmark und im Hirnstamm. Wirkt auch als Modulator der exzitatorischen Aminosäurenübertragung, die durch NMDA-Rezeptoren vermittelt wird. Auch als Teil des NMDA-Rezeptors erhältlich - Glycine Site Tocriset™ . |
Sicherheitsprofil | Mäßig toxisch durch intravenöse Verabreichung. Leicht giftig durch Verschlucken. Mutationsdaten gemeldet. Wenn es erhitzt wird, um sich zu zersetzen, emittiert es giftige NOx-Dämpfe. |
Sicherheit | Glycin wird als Süßstoff, Puffungsmittel und Nahrungsergänzungsmittel verwendet. Die reine Form von Glycin ist durch die IV-Route mäßig toxisch und durch die Einnahme leicht toxisch. Die systemische Absorption von Glycin-Bewässerungslösungen kann zu Störungen des Flüssigkeits- und Elektrolythaushalts sowie zu Herz-Kreislauf- und Lungenerkrankungen führen. LD50 (Maus, IP): 4,45 g/kg LD50 (Maus, IV): 2,37 g/kg LD50 (Maus, oral): 4,92 g/kg LD50 (Maus, SC): 5,06 g/kg LD50 (Ratte, IV): 2,6 g/kg LD50 (Ratte, oral): 7,93 g/kg LD50 (Ratte, SC): 5,2 g/kg |
Lagerung | Glycin beginnt bei 233 Grad zu zersetzen In gut geschlossenen Behältern lagern. Glycin-Bewässerungslösungen (95-105% Glycin) sollten in Einzeldosen, vorzugsweise Glas des Typs I oder II, gelagert werden. |
Reinigungsmethoden | Kristallisieren Sie Glycin aus destilliertem Wasser durch Auflösen bei 90-95o, Filterung, Kühlung auf ca. -5o, und Entleeren der Kristalle zentrifugal. Alternativ können Sie es aus destilliertem Wasser durch Zugabe von MeOH oder EtOH (z. B. 50g in 100ml von warmem Wasser gelöst, und 400ml von MeOH wird hinzugefügt). Die Kristalle werden mit MeOH oder EtOH gewaschen, dann mit dieter. Zu den wahrscheinlichen Verunreinigungen zählen Ammoniumglycinat, Iminodiessigsäure, Nitrilotriessigsäure oder/und Ammoniumchlorid. [Greenstein & Winitz The Chemistry of the Amino Acids J. Wiley, Vol 3 p 1955 1961, Beilstein 4 IV 2349.] |
Degradation | Glycin wird über drei Wege abgebaut. Der vorherrschende Weg bei Tieren und Pflanzen umfasst das Glycinspaltenenzym Glycin + tetra Hydro Folat + NAD+ → CO2 + NH4+ + N5,N10-Methylen tetra Hydrofolat + NADH + H+ im zweiten Weg wird Glycin in zwei Schritten abgebaut. Der erste Schritt ist die Rückführung der Glycin-Biosynthese aus Serin mit Serinhydroxymethyltransferase. Serin wird dann durch Serindehydratase in Pyruvat umgewandelt. Im dritten Weg des Glycin-Abbaus wird Glycin durch D-Aminosäure-Oxidase in Glyoxylat umgewandelt. Glyoxylat wird dann durch die Leberlaktatdehydrogenase zu Oxalat in einer NAD+-abhängigen Reaktion oxidiert. Die Halbwertszeit von Glycin und seine Eliminierung aus dem Körper variiert signifikant je nach Dosis. In einer Studie lag die Halbwertszeit zwischen 0,5 und 4,0 Stunden. |
Präsenz im Raum | Der Nachweis von Glycin im interstellaren Medium wurde diskutiert. 2008 wurde das Glycin - wie das Molekül Aminoaceto Nitril - im Großmolekül Heimat, einer riesigen Gaswolke nahe dem galaktischen Zentrum im Sternbild Schütze vom Max-Planck-Institut für Radioastronomie entdeckt. 2009 wurde Glycin, das 2004 vom Kometen Wild 2 der NASA-Raumsonde Stardust abgetastet wurde, bestätigt, die erste Entdeckung von extraterrestrischem Glycin. Die Ergebnisse dieser Mission stärkten die Theorie der Panspermie, die behauptet, dass die "Samen" des Lebens im ganzen Universum weit verbreitet sind. |
Inkompatibilitäten | Glycin kann Maillard-Reaktionen mit Aminosäuren durchlaufen, um Vergilbung oder Bräunung zu produzieren. Die Reduzierung von Zucker wird auch mit sekundären Aminen interagieren, um ein Imin zu bilden, aber ohne begleitende gelb-braune Verfärbung. |
Zulassungsstatus | GRAS aufgeführt. Zugelassen für den Einsatz als Lebensmittelzusatzstoff in Europa. In der FDA Inactive Ingredients Database (im, IV, SC Injektionen; oral; rektal) enthalten und für Bewässerungslösungen zugelassen. Enthalten in parenteralen (Injektionspulver; Injektionslösungen; Impfstoffe; Kits für Implantate) und nicht parenteralen (orodispersible Tabletten/orales Lyophilizat; Pulver für Inhalation; Pulver für orale Lösung; Tabletten) Formulierungen in Großbritannien zugelassen. |
Glycin-Präparation Produkte und Rohstoffe |
Rohstoffe | Ethanol->Methanol-->Essigsäure-->Ammoniumhydroxid-->Ammoniumchlorid->Natriumcyanid-->KALIUMCYANID-->Ammoniumhydrocarbonat->Ammoniumhydrocarbonat-->Methanol 50->Acetonitril 1,3->ACETONSÄURE->Ammoniumhydroxylenetratin 5->Acetonitril->Acetonsäure->Ethylenhydroxylenhydroxid->Iteroxid->Amethydrilsäure->Iteroxid-->Azetriol->AO-->Amethydrilhydroxin--->Amethydrilhydroxylenoxid--->Amethydrilsäure->AO-->AO--------->AO---->Amethydrilhydroxylenoxid--->Amethydrathydroxylenoxid->Amethydrathydroxol->Amethydrathydroxol->Amethydrathydroxol-> |
Präparationsprodukte | (6-LCARETYL-THIENO[2,3-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINO)-ESSIGSÄURE->6-Methoxyindol->6-Methoxy-1H-indol-3-Carbaldehyd-->DL-Threonin-->Glycin-Methylester-Hydrochlorid->3-Chlorbenzylophenylsäure 2,2-- 3>HYLYLYLCONTYLCOLOC-Methylohydroxylsäure- 2>2,2-Methylopylsäure- 1,2>HYLYLYLYLCOLOCOLOCOLOCOLOC 3,4-Methylopsäure- 9>HYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYLYL 3,3 4 2 3 2 5 2 4 2 3,4 5 4 3 3 2 2 2,4 6 2 1H 1 2 3 |
Lieferanten mit verifizierten Geschäftslizenzen